Переход прионной инфекции из одного биологического царства в другое потребовал искусственных манипуляций, но исключить возможность их осуществления в дикой природе нельзя.
Коровье бешенство, несколько лет назад заставившее фермеров уничтожить практически все европейское поголовье крупного рогатого скота, может вернуться совсем в другой форме. Как показали Ина Форберг из Технического университета Мюнхена и ее германские и американские коллеги, прионные инфекции могут передаваться нам не только от млекопитающих, но и от куда более "примитивных", на первый взгляд, организмов - дрожжей, избавиться от которых в случае угрозы эпидемии будет гораздо сложнее.
Для прионов, в отличие от других инфекционных агентов - бактерий и вирусов - понятие "размножения" весьма условно. Ведь это даже не живые организмы, а всего лишь белки с измененной пространственной структурой. И в организме хозяина они "воспроизводят себе подобных" из белков с такой же аминокислотной последовательностью, но в здоровом состоянии имеющих другую форму. В результате - кардинальное изменение структуры клеток и межклеточного вещества, а вместе с ними и всей ткани и органа (например, мозга в случае коровьего бешенства).
Прионные инфекции бактерий и дрожжей известны и даже более разнообразны, чем у млекопитающих, но ввиду особенностей развития они до недавнего времени не привлекали внимания медицинских специалистов.
Дело в том, что им для развития необходим не только прионный и здоровый белки, но и так называемый шаперон Hsp104, известный как "белок теплового шока". В здоровой клетке Hsp104 помогает перестраивать белки, потерявшие правильную пространственную форму при каком-либо стрессовом воздействии вроде нагревания или кислой среды. А ведь тем же самым занимаются и прионы, меняющие форму других белков.
Дрожжевым прионам Hsp104 крайне необходим - стоит заблокировать его работу, как через некоторое время культура грибов полностью "излечивается" от прионов - как от NM-HA, ставшего объектом исследования Форберг, так и от других. В цитоплазме млекопитающих тоже есть шапероны, но подобных Hsp104 нет, именно поэтому до недавнего времени считалось, что дрожжевые прионы не способны поразить наш организм.
В цели авторов публикации в Proceedings of The National Academy of Sciences вряд ли входило создавать новое биологическое оружие, тем не менее спокойствия результаты их работы вряд ли принесут.
Паниковать, впрочем, тоже не следует. Во-первых, это были опухолевые клетки нейробластомы, а во-вторых, их с помощью вирусного вектора предварительно "наделили" возможностью синтезировать "здоровый" дрожжевой белок NM-HA. Поскольку для нервных клеток млекопитающих внутриклеточно расположенный NM-HA in vitro не играет никакой определенной роли, то клетки продолжали спокойно делиться, но лишь до тех пор, пока в культуру не добавляли прионную форму белка.
В отличие от упомянутого "коровьего бешенства", большинство дрожжевых прионов и HM-NA в том числе не вызывают гибели, лишь замедляя процессы жизнедеятельности. Однако для многоклеточного организма даже такие небольшие перестройки могут оказаться летальны.
Во-первых, Форберг и коллегам удалось показать, что для передачи дрожжевого приона млекопитающим достаточно лишь "пары" из прионного и здорового белка безо всяких отсутствующих у нас специфических шаперонов. Во-вторых, прионную форму белка ученые получали из бактериального штамма, что существенно расширяет количество потенциально опасных "переносчиков".
Если конкретный белок HM-NA не синтезируется в нашем организме, еще не значит, что в "прионном арсенале" дрожжей нет белков, похожих на наши, а устойчивость прионов к высоким температурам и радиации только добавляет беспокойства медикам. Работа Форберг же как нельзя кстати. Принцип "предупрежден - значит вооружен" никто не отменял.
